Thr-Arg-Asn-Tyr-Tyr-Val-Arg-Ala-Val-Leu；抗氧化肽|科技 |能力 |氧化 |蛋白 |中性 |序列

Thr-Arg-Asn-Tyr-Tyr-Val-Arg-Ala-Val-Leu；抗氧化肽 ypxx.net

基本信息

英文名称：Thr-Arg-Asn-Tyr-Tyr-Val-Arg-Ala-Val-Leu
中文名称：抗氧化肽
氨基酸全序列：Thr-Arg-Asn-Tyr-Tyr-Val-Arg-Ala-Val-Leu
单字母序列：TRNYYRVAVL
三字母序列：Thr-Arg-Asn-Tyr-Tyr-Val-Arg-Ala-Val-Leu
分子量：1254.44
分子式：C₅₇H₉₁N₁₇O₁₅
CAS 号：无公开通用 CAS 登记号
等电点：理论 pI 约 10.7，属于碱性多肽，序列含有两个精氨酸碱性残基，无酸性氨基酸残基，生理 pH 条件下携带净正电荷；包含两个连续酪氨酸残基，具备特征紫外吸收，可用于多肽定量检测。该多肽为人工固相合成十肽，序列来源于中性粒细胞细胞色素 b559 小亚基的同源功能区段，是内源性抗氧化功能多肽片段，两端均为游离末端，无乙酰化、酰胺化等化学修饰。

结构信息

该多肽为线性十肽，无二硫键，无末端化学修饰，N 端为游离苏氨酸氨基，C 端为游离亮氨酸羧基。

序列中两个连续的酪氨酸残基是核心功能基团，酚羟基侧链暴露于分子表面，可通过供氢作用直接清除自由基，是发挥抗氧化活性的关键结构；两个精氨酸残基带正电荷，介导多肽与带负电的蛋白亚基、细胞膜磷脂发生静电相互作用；同时含有 Val、Ala、Leu 等疏水残基，使多肽具备一定两亲性，可与生物膜发生弱相互作用。

水溶液环境下整体以柔性无规卷曲构象为主，不存在稳定的长程 α- 螺旋或 β- 折叠二级结构，柔性构象保证酪氨酸侧链可充分接触自由基与靶蛋白。

多肽两端均为游离末端，在血清、细胞裂解液等含蛋白酶体系中易被氨基肽酶、羧基肽酶及内肽酶降解；酪氨酸残基长时间暴露于强光、强氧化环境中易发生氧化修饰，导致生物活性下降。

作用机理

该多肽属于内源性抗氧化功能多肽，通过双重机制发挥生物学效应：

直接清除活性氧自由基：多肽上的两个酪氨酸酚羟基可作为氢供体，与超氧阴离子、羟自由基等活性氧发生单电子转移反应，将活泼自由基还原为稳定产物，自身形成相对稳定的酪氨酸自由基中间体，终止自由基链式反应，减轻氧化应激对脂质、蛋白与核酸的损伤。
抑制 NADPH 氧化酶复合物功能：该多肽对应细胞色素 b559 小亚基 His94 附近的功能区段，可竞争性结合 NADPH 氧化酶的胞质调控亚基，干扰氧化酶多亚基复合物的完整组装，从而抑制中性粒细胞呼吸爆发过程中超氧阴离子的大量生成，在无细胞体系中抑制活性的 IC₅₀约为 47 μM。
该多肽本身不具备酶活性，不直接激活细胞内抗氧化信号通路，生物效应完全依赖底物竞争与自由基清除作用；被蛋白酶水解后，酪氨酸残基的完整性被破坏，抗氧化与酶抑制活性均会显著降低。

研究进展

该多肽最早通过对中性粒细胞细胞色素 b559 蛋白的序列截短筛选获得，1994 年 Park 等人首次报道其可在无细胞体系中剂量依赖性抑制人中性粒细胞超氧阴离子生成，明确了其抗氧化与呼吸爆发抑制活性。

早期构效关系研究证实，序列中连续双酪氨酸基序是活性核心，将酪氨酸替换为苯丙氨酸后，自由基清除能力与氧化酶抑制活性均显著下降；精氨酸残基对多肽与氧化酶亚基的结合至关重要，电荷突变后抑制活性大幅降低。

细胞水平实验显示，该多肽可减轻中性粒细胞活化导致的氧化损伤，降低炎症体系中活性氧水平，但天然多肽细胞膜穿透能力有限，需要较高浓度才能发挥胞内效应。

因天然多肽体内易被蛋白酶快速降解、生物利用度低，该分子未进入药物开发流程，未开展系统的动物体内药效与临床研究，后续研究多将其作为模式抗氧化肽，用于多肽构效关系分析与新型抗氧化肽的设计模板。

目前该多肽主要作为科研工具分子，用于氧化应激、中性粒细胞呼吸爆发相关的体外生化与细胞实验。

溶解保存

溶解：多肽含一定比例疏水残基，水溶性中等，可使用纯水、中性 PBS 缓冲液或 Tris-HCl 缓冲液直接溶解；若出现轻微析出，可加入少量稀醋酸调节 pH 促进溶解，也可先用少量二甲基亚砜助溶后再梯度稀释至工作浓度。操作过程尽量避光，避免加入强氧化剂，防止酪氨酸氧化失活；避免强碱、高温条件，防止肽键水解断裂。
保存：冻干粉末密封、避光条件下 - 20℃干燥长期保存；水溶液分装为小份后 - 20℃或者 - 80℃冻存，严格避免反复冻融。水溶液状态下酪氨酸易氧化，4℃仅可短期存放，建议现配现用；接触蛋白酶、氧化活性物质的实验体系必须临用前配制。